Las proteínas constituyen el grupo de biomoléculas más abundante de los seres vivos. Están
formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, aunque en ocasiones aparecen fósforo y azufre, y otros elementos como hierro y cobre.
Se encuentran unidas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Según el número de aminoácidos que componen el polímero, distinguimos entre péptidos y proteínas.
Si nos encontramos ante una proteína, esta también la podríamos clasificar según si está formada solo por aminoácidos, donde las llamaríamos holoproteínas; o por otras moléculas además de aminoácidos, llamadas en este caso heteroproteínas.
ACTIVIDADES PAU
1. En la siguiente reacción dos monómeros reaccionan para formar un dímero.
a) ¿Qué molécula son estos monómeros? ¿En qué tipo de macromoléculas se encuentra esta unión?
Los monómeros que en la imagen encontramos son aminoácidos. Puesto que tiene un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y un radical -R-.
Esta unión se encuentra formando péptidos que a su vez formaran proteínas.
b) ¿Cómo se denomina el enlace que se forma entre estos monómeros?¿ Cuales son las caracteristicas de este enlace?
El enlace que se da es un enlace peptídico. Este, tiene carácter parcial de doble enlace, (ya que la unión entre C y N es más corta que un enlace normal, pero más larga que un doble enlace) lo que hace que no pueda girar libremente haciendo que los cuatro átomos que forman parte del enlace peptídico y los dos átomos de C a los que se unen, se encuentren en el mismo plano.
c) Cita dos ejemplos de macromolécula e indica su función
Algunos ejemplos de macromoléculas podrían ser , la hemoglobina que se encarga del transporte de oxígeno desde el aparato respiratorio hasta las células; o la insulina que retira la glucosa de la sangre y la transporta a las células donde es metabolizada por el proceso de glucólisis.
2.Explica el tipo de interacciones o enlaces que estabilizan la estructura secundaria y terciaria en proteínas.
El mantenimiento de la estructura secundaria se debe principalmente a los enlaces de hidrógeno que se establecen entre los grupos - NH- y -CO- del enlace peptídico. Estos enlaces pueden ser de a hélice, con enlaces itracatenarios, B con enlaces intercatenerios o de hélice de colágeno.
El mantenimiento de la estructura terciaria se produce por las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos. Estas interacciones pueden ser: puentes disulfuro entre grupos tiol de dos cisteínas; atracciones electrostáticas entre grupos con cargas opuestas, es decir entre las cadenas laterales con exceso de carga positiva y negativa; ; fuerzas de Van der Waals; atraccioes hidrofóbicas al unirse diferentes radicales no hidrocarbonadas.
Loas zonas con tramos rectos tienen estructura secundaria.
3.¿Qué significa que los aminoácidos son anfóteros?¿A qué se debe esta característica?
Que un aminoácido sea anfótero quiere decir que se puede comportar como ácido o como base en función del ph del medio. Esto ocurre por la presencia de un grupo amino y carboxilo.
4.En relación a la estructura de proteínas:
a) Explica qué es la estructura terciaria y qué tipo de fuerzas o interacciones participan en el mantenimiento de la estructura terciaria.¿Existe un nivel superior a la estructura terciaria? En caso afirmativo, indica en qué ocasiones se forma.
La estructura terciaria es la disposición espacial que adopta la estructura secundaria al legarse sobre sí misma y se origina una estructura globular. Los radicles apolares se situan hacia el interior y los polares en el exterior.
Para que la estructura se mantenga estable se producen interacciones entre determinadas zonas de la cadena. Estas interacciones pueden ser: interacciones electrostáticas, puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals y puentes disulfuro.
Sí existe un nivel estructural adicional, la estructura cuaternaria. Ocurre únicamente cuando la proteína está constituida por varias cadenas polipeptídicas llamadas protómeros.
b) Al medir la actividad de la enzima hexoquinasa se produjo, accidentalmente, un aumento de la termperatura hasta los 80ºC. En esas condiciones no se detectó actividad enzimática. Explica que proceso justifica esta observación.
El proceso que justifica esta observación es la desnaturalización de la proteína debido al aumento de la temperatura, la proteína ha perdido su estructura y, por lo tanto, también su función.
ACTIVIDADES PROTEÍNAS
1. Con respecto a las proteínas:
a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.
Las proteínas se pueden encontrar en estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, cada cual más compleja que la anterior.
b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.
En la estructura primaria podemos encontrar enlaces peptídicos entre los aminoácidos y enlaces covalentes entre los elementos que forman los aminoácidos.
En la estructura secundaria se establecen enlaces de hidrógeno intra o intercatenarios, dependiendo del tipo de estructura secundaria.
En la estructura terciaria se pueden observar gran variedad de enlaces como los disulfuro, enlaces de hidrógeno, fuerzas de Wan der Waals o interacciones iónicas.
Mientras que en la cuaternaria encontramos enlaces débiles no covalentes o enlaces disulfuro.
c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.
Las α-queratinas presentan una estructura secundaria del tipo α-hélice.
d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.
Solubilidad. Las proteínas poseen esta característica debido a que poseen gran cantidad de aminoácidos con radicales polares, que hacen que se establezcan enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua.
Capacidad amortiguadora. Debido a su carácter anfótero, las proteínas son capaces de neutralizar los niveles de pH del medio por los que las proteínas disueltas reciben el nombre de disoluciones tampón.
e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
De reserva. Algunas proteínas como la ovoalbúmina o la caseína de la leche son capaces de guardar energía en forma de reserva.
Contráctil. Algunas proteínas son capaces de causar contracciones como la flagelina en los flagelos bacterianos o la actina y la miosina en los músculos.
f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?
La desnaturalización de una proteína es el proceso una proteína puede perder su estructura secundaria, terciaria o cuaternaria debido a cambios del pH, de la temperatura o por simple agitación, perdiendo también la función que realizaba dicha proteína.
Los enlaces que no se ven afectados en este proceso son los peptídicos, permitiendo así su renaturalización.
g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?
Los aminoácidos poseen carácter anfótero debido a que dependiendo del medio interno, pueden regular el pH actuando como ácidos o como bases, lo que hace que tenga capacidad amortiguadora y función homeostática.